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2017/01/12

Las proteínas

  Scope       2017/01/12

Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células. Todas las proteínas contienen carbono, oxigeno, hidrogeno y nitrógeno; además, la mayoría contiene azufre y, algunas, fosforo, hierro, cinc y cobre.

Composición: Las proteínas son grandes moléculas formadas por la unión de subunidades más pequeñas llamadas aminoácidos.


Existen 20 aminoácidos diferentes y todos tienen una estructura básica idéntica: un grupo amino, un grupo carboxilo y un carbono central unido a un radical que varía de un aminoácido a otro.




En los mamíferos, los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por las células y han de formar parte, necesariamente de la dieta.






El enlace se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente; esta unión libera una molécula de agua. Este enlace es covalente y se denomina enlace peptídico. Debido a ello, a las moléculas formadas las podemos denominar también polipéptidos.
Características: Las proteínas forman soluciones coloidales que pueden precipitar en coágulos, al añadir sustancias acidas o básicas, o cuando se calientan; así sucede con la albúmina del huevo. Algunas pueden cristalizar, como el citocromo, que transporta electrones en las reacciones que se producen durante la respiración celular.


Clasificación: Las proteínas se pueden clasificar en dos grandes grupos: proteínas simples y proteínas conjugadas.

Las proteínas simples u holoproteínas están formadas exclusivamente por cadenas de polipéptidos; por tanto, su hidrolisis produce únicamente aminoácidos. Entre las holoproteinas más conocidas están las del grupo de las albuminas.

Las proteínas conjugadas o heteroproteínas están formadas por cadenas de péptidos unidas a otro tipo de compuestos que reciben el nombre de grupo prostético. Si el grupo prostético es un glúcido; la heteroproteina la denominamos glucoproteína; si es una sustancia lipídica recibe el nombre de lipoproteína. En la organización en el espacio de una proteína, podemos distinguir cuatro niveles o estructuras que son sucesivamente más complejos. Estas estructuras son:

La estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos que se suceden en la cadena, uno a continuación de otro. Esta estructura determina la estructura tridimensional de la proteína. Se representa de la siguiente manera: Ala–Cys–Leu–Val–Lys–Ser

La estructura secundaria: Se da cuando la cadena de aminoácidos se pliega sobre sí misma, se establecen puentes de hidrogeno en diferentes partes de la molécula y esta adquiere una estructura tridimensional. Existen dos tipos de estructura secundaria: la hélice y la conformación s.

La estructura terciaria. Se da en aquellas proteínas en que la estructura secundaria se pliega sobre sí misma. Los enlaces más importantes que mantienen la estructura terciaria son los puentes de hidrogeno entre cadenas laterales y los puentes disulfuro entre aquellas zonas de la proteína en las que existen átomos de azufre. Un ejemplo es la mioglobina en los músculos de los vertebrados.

La estructura cuaternaria: Está constituida por varias cadenas polipeptidicas que se unen mediante enlaces no covalentes, para formar una gran proteína. Un ejemplo es la hemoglobina que contiene los eritrocitos de la sangre.

Cuando las proteínas son sometidas a la acción del calor o avalores de pH extremos, pierden su configuración tridimensional y, por tanto, sus propiedades físicas y su funciones biológicas.

A este proceso lo conocemos con el nombre de desnaturalización de la proteína. Las posibilidades de combinación en cuanto al número y tipo de aminoácidos que se unen en las cadenas son muy numerosas.

De ahi la gran variedad de funciones que desempeñan las proteínas.


Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos concreta. De ella depende que la molécula se pliegue correctamente, es decir, que adquiera su correcta conformación.

Cualquier error en la posición de los aminoácidos puede provocar que la proteína no se pliegue correctamente y, por tanto, que no tenga la estructura tridimensional que le permite realizar su función. Esto puede alterar el funcionamiento de todo el organismo.

Por este motivo, el análisis de la secuencia de aminoácidos puede ayudar en el desarrollo de pruebas diagnósticas y terapias eficaces. Por ejemplo, el cambio de
un aminoácido por otro en la molécula de hemoglobina provoca la anemia falciforme.

En la anemia falciforme los glóbulos rojos están deformados porque el aminoácido cambiado respecto a la hemoglobina normal hace que la molécula se pliegue de manera incorrecta. Los glóbulos rojos son más frágiles y se rompen con facilidad, lo que provoca la anemia.



          







Estructura cuaternaria de la hemoglobina















                                                    Anticuerpo


            














Hélice de colágeno





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